Google Scholar: cites
The toxic effects of yeast Ppz1 phosphatase are counteracted by subcellular relocalization mediated by its regulatory subunit Hal3
Albacar, Marcel (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Velázquez, Diego (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")
Casamayor Gracia, Antonio (Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i de Biologia Molecular)
Ariño Carmona, Joaquín (Universitat Autònoma de Barcelona. Institut de Biotecnologia i de Biomedicina "Vicent Villar Palasí")

Data: 2022
Resum: Overexpression of Saccharomyces cerevisiae protein phosphatase Ppz1 strongly impairs cell growth. Ppz1 is negatively regulated by its subunit Hal3, and Hal3 overexpression fully counteracts the toxic effects derived from high levels of the phosphatase. We show that Ppz1 localizes at the plasma membrane, and that co-expression of Hal3 recruits Ppz1 to internal membranes (mostly vacuolar). This effect is not observed in a catalytically impaired mutant of Ppz1. Disruption of intracellular trafficking by deletion of the ESCRT-0 component VPS27 abolishes both Hal3-mediated relocalization of Ppz1 and normalization of cell growth, without affecting Ppz1 protein levels. We propose that Hal3 counteracts the toxic effects caused by excess of Ppz1 not only by inhibiting its enzymatic activity but also by recruiting the phosphatase to internal structures.
Ajuts: Agencia Estatal de Investigación BFU2017-82574-P
Nota: Altres ajuts: acords transformatius de la UAB
Drets: Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, i la comunicació pública de l'obra, sempre que no sigui amb finalitats comercials, i sempre que es reconegui l'autoria de l'obra original. No es permet la creació d'obres derivades. Creative Commons
Llengua: Anglès
Document: Article ; recerca ; Versió publicada
Matèria: Intracellular trafficking ; Overexpression toxicity ; Proteinphosphatase ; Yeast
Publicat a: FEBS Letters, (March 2022) , ISSN 1873-3468

DOI: 10.1002/1873-3468.14330
PMID: 35278214


11 p, 1.9 MB

El registre apareix a les col·leccions:
Documents de recerca > Documents dels grups de recerca de la UAB > Centres i grups de recerca (producció científica) > Ciències de la salut i biociències > Institut de Biotecnologia i de Biomedicina (IBB)
Articles > Articles de recerca
Articles > Articles publicats

 Registre creat el 2022-04-29, darrera modificació el 2023-04-01



   Favorit i Compartir