Presence of Ceramidase Activity in Electronegative LDL
Puig Calvó, Núria (Hospital de la Santa Creu i Sant Pau (Barcelona, Catalunya))
Rives, Jose (Hospital de la Santa Creu i Sant Pau (Barcelona, Catalunya))
Estruch, Montserrat (University of Copenhagen BRIC)
Aguilera-Simón, Ana (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau)
Rotllan, Noemi (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau)
Camacho, Mercedes (Institut d'Investigació Biomèdica Sant Pau)
Colomé, Núria (Vall d'Hebron Institut d'Oncologia)
Canals, Francesc (Vall d'Hebron Institut d'Oncologia)
Sanchez-Quesada, Jose Luis (Hospital de la Santa Creu i Sant Pau (Barcelona, Catalunya))
Benitez, Sonia (Hospital de la Santa Creu i Sant Pau (Barcelona, Catalunya))
Universitat Autònoma de Barcelona

Fecha:	2022
Resumen:	Electronegative low-density lipoprotein (LDL(−)) is a minor modified fraction of human plasma LDL with several atherogenic properties. Among them is increased bioactive lipid mediator content, such as lysophosphatidylcholine (LPC), non-esterified fatty acids (NEFA), ceramide (Cer), and sphingosine (Sph), which are related to the presence of some phospholipolytic activities, including platelet-activating factor acetylhydrolase (PAF-AH), phospholipase C (PLC), and sphingomyelinase (SMase), in LDL(−). However, these enzymes' activities do not explain the increased Sph content, which typically derives from Cer degradation. In the present study, we analyzed the putative presence of ceramidase (CDase) activity, which could explain the increased Sph content. Thin layer chromatography (TLC) and lipidomic analysis showed that Cer, Sph, and NEFA spontaneously increased in LDL(−) incubated alone at 37 °C, in contrast with native LDL(+). An inhibitor of neutral CDase prevented the formation of Sph and, in turn, increased Cer content in LDL(−). In addition, LDL(−) efficiently degraded fluorescently labeled Cer (NBD-Cer) to form Sph and NEFA. These observations defend the existence of the CDase-like activity's association with LDL(−). However, neither the proteomic analysis nor the Western blot detected the presence of an enzyme with known CDase activity. Further studies are thus warranted to define the origin of the CDase-like activity detected in LDL(−).
Ayudas:	Ministerio de Economía y Competitividad PI13/00364 Ministerio de Economía y Competitividad PI16/00471 Instituto de Salud Carlos III PI20/00334 Ministerio de Economía y Competitividad CB16/11/00257 Ministerio de Economía y Competitividad RD16/0019/0010
Derechos:	Aquest document està subjecte a una llicència d'ús Creative Commons. Es permet la reproducció total o parcial, la distribució, la comunicació pública de l'obra i la creació d'obres derivades, fins i tot amb finalitats comercials, sempre i quan es reconegui l'autoria de l'obra original.
Lengua:	Anglès
Documento:	Article ; recerca ; Versió publicada
Materia:	Ceramidase ; Ceramide ; Electronegative LDL ; Sphingomyelinase ; Sphingosine
Publicado en:	International journal of molecular sciences, Vol. 24 (december 2022) , ISSN 1422-0067

DOI: 10.3390/ijms24010165
PMID: 36613609

13 p, 1.0 MB

El registro aparece en las colecciones:
Documentos de investigación > Documentos de los grupos de investigación de la UAB > Centros y grupos de investigación (producción científica) > Ciencias de la salud y biociencias > Institut de Recerca Sant Pau
Artículos > Artículos de investigación
Artículos > Artículos publicados